Bei Aminosäuren handelt es sich um Carbonsäuren, bei denen ein Wasserstoff-Atom an C1 durch eine Aminogruppe ersetzt wird. Von über 400 bekannten Säuren sind 20 (plus eine) im Körper proteinogen: Sie sind die Bausteine für viele verschiedene Grundstrukturen des menschlichen Körpers – etwa die DNA, aber auch Hämoglobin. Da sie an vielen Stoffwechselwegen beteiligt sind, kann eine Störung der Verhältnisse von Aminosäuren viele verschiedene Ursachen haben, die abgeklärt werden müssen.
Inhaltsverzeichnis
Aufgabe und Wirkung von Aminosäuren
Aminosäuren erfüllen viele Aufgaben im menschlichen Körper, wobei sich die folgende Beschreibung auf proteinogene Säuren bezieht – also die Grundbausteine der Peptide und Eiweiße (Proteine). Durch den Protein- und anschließenden Aminosäureabbau sind die Moleküle darüber hinaus an Energiegewinnungsprozessen beteiligt. Freie Proteinbausteine können darüber hinaus als Botenstoffe (Neurotransmitter) dienen. Durch ihre Fähigkeit, freie Protonen (H+) aufzunehmen oder abzugeben, sind sie außerdem an der Aufrechterhaltung des Säure-Base-Haushalts im menschlichen Körper beteiligt. Neben Proteinen können auch kleinere essenzielle Strukturen im Körper aus ihnen aufgebaut werden: Etwa das Häm des Hämoglobins oder die Basen der Nukleinsäuren (DNA).
Nicht-proteinogene Aminosäuren
Neben den proteinogenen, gibt es auch nicht-proteinogene Säuren. Diese bauen keine Proteine oder Peptide auf, sondern übernehmen andere wichtige Funktionen im Körper. Hierzu gehören etwa Ornithin und Citrullin als Teil des Harnstoffzyklus, L-Dopa (die Vorstufe von Dopamin) und der Neurotransmitter y-Aminobuttersäure (GABA).
Essenzielle Aminosäuren
Essenzielle Aminosäuren kann der Körper nicht selbst herstellen – sie müssen also von außerhalb über die Nahrung zugeführt werden. Hierzu gehören die folgenden acht Moleküle:
- die verzweigten Valin, Leucin und Isoleucin
- das aromatische Phenylalanin und Tryptophan
- Threonin, Lysin und Methionin
In bestimmten Stoffwechselsituationen (beispielsweise bei Neugeborenen oder während der Schwangerschaft) muss der Körper darüber hinaus auch Arginin und Histidin über die Nahrung aufnehmen. Als semi-essenziell bezeichnet man die Moleküle, die aus essenziellen Aminosäuren entstehen. Sie sind so lange nicht-essenziell, bis ein Mangel ihrer Vorstufe auftritt. Das gilt für Tyrosin, das aus Phenylalanin entsteht, sowie für Cystein, bei dessen Vorstufe es sich um Methionin handelt.
Nicht-essenzielle Aminosäuren
Im Metabolismus des Menschen wird der Großteil der Aminosäuren synthetisiert – sie müssen also nicht zusätzlich über die Nahrung zugeführt werden. Sie entstehen etwa durch Transaminierung oder durch komplizierte Synthese auf kleinen Molekülen.
Wann bestimmt man Aminosäuren?
Die Bestimmung im Blutplasma oder im Urin kann für die Abklärung und Verlaufskontrolle von Stoffwechselstörungen oder zur Risikoabklärung von kardio- oder thrombovaskulären Erkrankungen indiziert sein. Da der Mangel von einigen Aminosäuren zu schweren Entwicklungsstörungen führen kann (Phenylketonurie bei mangelndem Phenylalanin, Ahornsirupkrankheit bei Mangel an Leucin) gehört die Kontrolle auch zum Neugeborenenscreening.
Aminosäure: Normwerte
Die physiologischen Blutwerte für die Konzentrationen von Aminosäuren können je nach Messverfahren, Ernährung und Altersgruppe unterschiedlich ausfallen.
| Aminosäure | Normwerte im Serum | Normwerte im Urin |
| Alanin | bis 500 µmol/l | bis 500 µmol/g Kreatinin |
| Arginin | bis 150 µmol/l | bis 150 µmol/g Kreatinin |
| Asparagin | bis 100 µmol/l | bis 500 µmol/g Kreatinin |
| Asparaginsäure/Aspartat | bis 50 µmol/l | bis 100 µmol/g Kreatinin |
| Glutamin | bis 700 µmol/l | bis 800 µmol/g Kreatinin |
| Glutaminsäure/Glutamat | bis 110 µmol/l | bis 200 µmol/g Kreatinin |
| Glycin | bis 450 µmol/l | bis 2.500 µmol/g Kreatinin |
| Histidin | bis 100 µmol/l | bis 1.600 µmol/g Kreatinin |
| Isoleucin | bis 100 µmol/l | bis 100 µmol/g Kreatinin |
| Leucin | bis 190 µmol/l | bis 100 µmol/g Kreatinin |
| Lysin | bis 250 µmol/l | bis 250 µmol/g Kreatinin |
| Methionin | bis 40 µmol/l | bis 100 µmol/g Kreatinin |
| Phenylalanin | bis 240 µmol/l | bis 150 µmol/g Kreatinin |
| Prolin | bis 350 µmol/l | bis 100 µmol/g Kreatinin |
| Serin | bis 200 µmol/l | bis 800 µmol/g Kreatinin |
| Threonin | bis 230 µmol/l | bis 500 µmol/g Kreatinin |
| Tryptophan | bis 80 µmol/l | bis 150 µmol/g Kreatinin |
| Tyrosin | bis 100 µmol/l | bis 200 µmol/g Kreatinin |
| Valin | bis 320 µmol/l | bis 120 µmol/g Kreatinin |
*Referenzwerte für Erwachsene, Cystein-Werte fehlend
Erhöhte Konzentrationen gelten als pathologisch, wenn sie die doppelte Höhe des Normwerts erreicht haben. Typischerweise liegen die Konzentrationen dann sogar im 10- bis 100-fachen Bereich.
Störungen des Aminosäure-Stoffwechsels
Störungen des Aminosäure-Stoffwechsels können über die Gene weitergegeben werden oder durch Erkrankungen von Organsystemen entstehen. So können die Aminosäuren beispielsweise nicht mehr adäquat abgebaut oder ausgeschieden werden und reichern sich an. Die verminderte Syntheseleistung oder Aufnahme der Proteinbausteine führt hingegen zu einer Mangel-Situation. Bei den betroffenen Systemen kann es sich beispielsweise um Darm oder Niere handeln, es kann aber auch ein einzelnes Enzym fehlen. Dieser Fall liegt etwa bei der häufigsten Aminosäure-Stoffwechsel-Störung vor: der Phenylketonurie. Hierbei fehlt das Enzym Phenylalaninhydroxylase, das die Synthese von Tyrosin aus Phenylalanin fördert. Patienten/-innen mit dieser Erkrankung haben unbehandelt pathologisch hohe Phenylalanin-Spiegel, Tyrosin wird zur essenziellen Aminosäure.
Mehr zur Blutuntersuchung
- Kohse, Taschenlehrbuch Klinische Chemie und Hämatologie, Thieme (Verlag), 9. Auflage, 2019
- Dormann et al., Laborwerte, Elsevier (Verlag), 8. Auflage, 2021
- Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Thieme (Verlag), 5. Auflage, 2022
- Biesalki et al., Taschenatlas Ernährung, Thieme (Verlag), 8. Auflage, 2020
- Koolman et al., Taschenatlas Biochemie des Menschen, Thieme (Verlag), 5. Auflage, 2019
- Laboratoriumsmedizin, https://next.amboss.com/... , (Abrufdatum 03.11.2023)
